中科院生物物理所研究人员解析腔肠素结构

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中科院生物物理所研究人员解析腔肠素结构

中国科学院生物物理所刘志杰课题组和俄罗斯科学院生物物理研究所联合研究团队在Acta Cryst D在线发表了在生物发光蛋白方面的最新成果。文章指出引起海洋腔肠动物发光的钙调发光蛋白---腔肠素（coelenterazine），是由一条单肽链非共价结合2-过氧氢腔肠素（2-hydroperoxycoelenterazine ）组成， 该类生物体发光正是由于2-过氧氢腔肠素的氧化脱羧反应形成激发态来实现的。该联合研究团队获得了高分辨率的突变体Obelin Y138F蛋白在激发前后两个状态下蛋白分子的晶体结构（分辨率达1.72?和1.30?）。通过结构比对分析，研究人员发现Y138F的突变虽然对蛋白总体构象没有产生较大影响，但是在蛋白发光反应中心的关键位点却引起了较大的变化：在野生型obelin蛋白发光反应中心的一个位置保守的水分子在Y138F结构的相应位置上缺失。但是，在经过钙离子诱导发光后的Y138F蛋白的晶体结构中，水分子重新出现在该位置上。这一结构现象也与突变体具有较缓慢的动力学现象相一致。研究人员据此提出一个假设：水分子通过质子化dioxetanone阴离子催化2-hydroperoxycoelenterazine的氧化脱羧反应而形成蛋白的激发态，从而实现生物体的发光过程。尽管obelin与其它钙调发光蛋白具有不同的特性，但是该团队认为这类发光蛋白具有相似的发光机制。